Umbaumaßnahmen am Ort des chemischen Geschehens: An der Bindungstasche der natürlichen Form eines P450-Enzyms (grau gefärbter Bereich) ersetzen die Forscher an unterschiedlichen Stellen Aminosäuren. Die Aminosäuren an drei dieser Stellen sind rot, grün und blau gefärbt. Das Eisenatom, das das aktive Zentrum des Enzyms bildet, ist im unteren Teil des Bildes in hellblau zu erkennen. In der Bindungstasche liegt ein Fettmolekül (dunkelgrau), das oxidiert wird.
Mühlheimer Chemiker schaffen eine neue Möglichkeit, Enzyme für industrielle Anwendungen zu optimieren. Zum ersten Mal ist es gelungen ein Steroidhormon sowohl regio- als auch stereoselektiv zu oxidieren - ein Fortschritt für Chemie und Pharmazie Medizinische Wirkstoffe könnten sich künftig gezielter herstellen lassen. Forscher des Max-Planck-Instituts für Kohlenforschung in Mülheim an der Ruhr und der Universität Marburg haben das Hormon Testosteron an zwei chemisch inaktiven Stellen für weitere Syntheseschritte zugänglich gemacht, indem sie das Molekül dort oxidierten. Welche der beiden Stellen mit welcher räumlichen Orientierung angegriffen wurde ' Chemiker sprechen von der Regio- und Stereoselektivität ', steuerten die Forscher mit zwei verschiedenen Formen eines P450-Enzyms. Dieses hatten sie mit einer eigens entwickelten Methode der gelenkten Evolution entsprechend modifiziert. Damit wird es erstmals möglich, komplexe Moleküle dieser Art präzise auszubauen, was vor allem für pharmazeutische Anwendungen interessant sein könnte. Chemie und Modellbau stehen manchmal vor ganz ähnlichen Herausforderungen.
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