Einzelne Abschnitte des Glukokorticoid-Rezeptors ändern ihre räumliche Struktur (rot), wenn der Rezeptor an DNA (links) bindet oder wenn eine zusätzliche Aminosäure in die DNA-Bindungsdomäne eingebaut wird (rechts). [weniger]
Räumliche Struktur bestimmt Aktivität von Transkriptionsfaktoren. Lehm kann in verschiedene Formen für unterschiedliche Objekte wie Tassen, Teller oder Ziegel gebracht werden. In ähnlicher Weise können Proteine ihre Gestalt verwandeln und so ihre Funktion und Aktivität anpassen. Forscher vom Max-Planck-Institut für molekulare Genetik in Berlin haben Proteine auf solche Formveränderungen untersucht, die die Aktivität von Genen steuern, sogenannte Transkriptionsfaktoren. Dabei haben sie entdeckt, dass die DNA die Form des Glukokortikoidrezeptors verändert und wie verschiedene Domänen des Moleküls miteinander kommunizieren. Zusätzlich kann er seine Aktivität anpassen, je nachdem welche DNA-Sequenz er gerade gebunden hat. Außerdem ändert sich die Vernetzung von Domänen des Proteins durch Einbau einzelner Aminosäuren in die Proteinkette.
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