Warum wird Löwenzahn nie krank?

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Löwenzahn (Taraxacum) 
		 © Wendy Morris/ Unsplash

Löwenzahn (Taraxacum) © Wendy Morris/ Unsplash

WWU-Forscher finden heraus, dass der Löwenzahn Enzyme besitzt, die für Pflanzen untypische katalytische Fähigkeiten haben / Studie in ‘Angewandte Chemie’

Pflanzen haben Enzyme namens Polyphenoloxidasen, die bestimmte chemische Verbindungen oxidieren können und so den typischen braunen Farbstoff herstellen, den wir zum Beispiel von angeschnittenen äpfeln kennen. Auch Tiere und Menschen besitzen ähnliche Enzyme, die Tyrosinasen. Sie können aber noch weitere Verbindungen oxidieren und somit vielleicht mehr antimikrobiell wirkende Stoffe produzieren. Forscherinnen und Forscher der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU) haben nun herausgefunden, dass der Löwenzahn eine ungewöhnlich große Genfamilie aus Polyphenoloxidasen besitzt - von denen vier in Wirklichkeit Tyrosinasen sind. Diese für Pflanzen ungewöhnlichen Enzyme könnten dafür mitverantwortlich sein, dass der Löwenzahn so gut wie nie krank wird.

Biologe Bruno Moerschbacher leitete die in der Fachzeitschrift „Angewandte Chemie“ erschienene Studie und berichtet in einem Gastbeitrag von den neuen Erkenntnissen.

Löwenzahn - jeder kennt ihn, Feinschmecker lieben ihn, Gärtner hassen ihn. Und Biologen sind fasziniert. Löwenzahn ist eine der ganz wenigen Pflanzen, die praktisch nie krank werden. Wie macht er das? Wenn wir das wüssten, könnten wir vielleicht auch unsere Rosen vor dem Rostpilz schützen, unsere Kartoffeln vor der Krautund Knollenfäule und unseren Wein vor Mehltau.

Löwenzahn ist eine Milchsaftpflanze, und wir erinnern uns aus unserer Kindheit, dass es immer hieß: Die Milch aus dem Löwenzahnstengel ist giftig. Das stimmt sogar, auch wenn in der Regel nicht mehr passiert als Bauchgrimmen. Vielleicht schützt der Milchsaft den Löwenzahn vor Krankheitserregern? Es ist schon lange bekannt, dass der Milchsaft neben den bekannten phenolischen Bitterstoffen auch ein Protein enthält, das eine sogenannte Polyphenoloxidase ist.

Polyphenoloxidasen gibt es in vielen Pflanzen; sie oxidieren chemische Verbindungen, die Diphenole, mithilfe von Luftsauerstoff, und die dabei entstehenden Chinone sind „giftig“ - man kann auch sagen, dass sie antimikrobiell wirken, weil sie sehr reaktiv sind: Sie reagieren mit anderen Biomolekülen und inaktivieren sie auf diese Weise. Die Chinone reagieren aber auch mit sich selbst und bilden dabei ein braun gefärbtes Polymer, also ein Riesenmolekül. So setzt die Pflanze eine Art Entgiftungsreaktion in Gang, mit der sie sich selbst vor den Chinonen schützt. Wir kennen diese „Verbräunungsreaktion“ nicht nur von der Löwenzahnmilch, sondern zum Beispiel auch von angeschnittenem Obst wie äpfeln und Bananen, die an der Luft schnell braun werden und sich so bei Verletzungen vor dem Eindringen von Krankheitserregern schützen.

ähnliche Enzyme wie die pflanzlichen Polyphenoloxidasen haben auch viele Tiere und wir Menschen. Bei uns sind diese Enzyme an der Melaninbiosynthese beteiligt - also auch an der Bildung eines braunen Farbstoffs, zum Beispiel in unserer Haut oder unseren Haaren. Bei uns heißen diese Enzyme Tyrosinasen. Menschen und Tiere mit einem Defekt im Tyrosinase-Gen sind Albinos.

Nun gibt es einen entscheidenden Unterschied zwischen den tierischen Tyrosinasen und den pflanzlichen Polyphenoloxidasen. Tyrosinasen können Monophenole, ebenfalls chemische Verbindungen, zu Diphenolen oxidieren und diese dann weiter zu Chinonen, während die pflanzlichen Enzyme nur die zweite dieser beiden Reaktionen katalysieren - dachte man jedenfalls bisher. Warum? Das war lange unverstanden. Vor etwa einem Jahr berichteten Wissenschaftler, dass der entscheidende Unterschied gefunden worden sei: Zwei ganz bestimmte Aminosäuren seien notwendig und hinreichend für die Tyrosinaseaktivität. Und den pflanzlichen Enzymen sollten diese beiden Aminosäuren fehlen: Baute man sie mithilfe der Gentechnik ein, sollten auch pflanzliche Polyphenoloxidasen Monophenole oxidieren können.

Die Besonderheit des Löwenzahns

Aber da hatte man die Rechnung ohne den Löwenzahn gemacht. Er besitzt gleich eine ganze Reihe von Polyphenoloxidasen: elf verschiedene Gene, elf verschiedene Enzyme! Wir konnten nun zeigen, dass einige dieser Enzyme in der Tat typische Polyphenoloxidasen sind, die nur die zweite Reaktion katalysieren können - also Diphenole in die „giftigen“, antimikrobiell wirkenden Chinonen. Aber: Andere dieser Enzyme sind in Wirklichkeit Tyrosinasen, die auch die erste Reaktion katalysieren können - also Monophenole zu Diphenolen, aus denen wiederum Chinone entstehen. Und das hat nichts mit der An- oder Abwesenheit der beiden oben erwähnten Aminosäuren zu tun. Herausgefunden haben wir das mithilfe von gentechnischen Veränderungen an den Löwenzahn-Enzymen und entsprechenden biochemischen Analysen.

Es gab noch eine ältere Hypothese, nach der eine bestimmte Aminosäure in pflanzlichen Enzymen die Oxidation der Monophenole verhindern sollte, doch auch diese Hypothese konnten wir anhand der beschriebenen Funktion der Löwenzahn-Enzyme widerlegen.

Was ist nun verantwortlich für die Krankheitsresistenz des Löwenzahns? Ist es die besondere Vielfalt der Enzyme, die er in sich trägt, oder deren in Pflanzen ungewöhnliche Fähigkeit, Monophenole zu oxidieren - also letztendlich mehr antimikrobiell wirkende Chinone zu produzieren? Das wissen wir noch nicht. Aber wir haben schon vor Jahren zeigen können, dass eines dieser Enzyme, die PPO-2, an der Krankheitsresistenz beteiligt ist: Schaltet man dieses Gen aus, so wird die Pflanze leichter krank. Und die PPO-2 - das wissen wir jetzt - ist in Wirklichkeit eine Tyrosinase. Und drei andere dieser Löwenzahn-Enzyme genauso, unter anderem auch die PPO-1 aus dem Milchsaft. Hängt die Krankheitsresistenz des Löwenzahns etwa mit dieser katalytischen Fähigkeit zusammen? Da formt sich gerade eine neue Hypothese - ab ins Labor!

Förderung:

Die Studie wurde unterstützt durch ein Promotionsstipendium der Deutschen Bundesstiftung Umwelt für Dr. Sarah Prexler.

Originalpublikation:

S. M. Prexler et al. (2019): Catechol Oxidase versus Tyrosinase Classification Revisited by Site-Directed Mutagenesis Studies. Angewandte Chemie; DOI: 10.1002/anie.201902846

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