Biochemiker beobachten Enzyme bei der Arbeit: Zusammenspiel von Enzym-Domänen während der Katalyse entschlüsselt / "Wie ein Roboterarm, der in der Autofabrik ein Bauteil weiterreicht"

Florian Mayerthaler, Jennifer Rüschenbaum und    Henning Mootz (v. l.) vom Insti
Florian Mayerthaler, Jennifer Rüschenbaum und Henning Mootz (v. l.) vom Institut für Biochemie der WWU. Im Hintergrund sind dynamische Strukturänderungen der Domänen bei der Peptidproduktion schematisch dargestellt. © Wolfgang Dörner
Zusammenspiel von Enzym-Domänen während der Katalyse entschlüsselt / "Wie ein Roboterarm, der in der Autofabrik ein Bauteil weiterreicht" - Viele pharmazeutisch wichtige Wirkstoffe stammen aus Pflanzen, Pilzen oder Bakterien. Man isoliert die Substanzen aus den "biologischen Produzenten", da ihre chemische Herstellung im Labor zu aufwendig ist. Um die Naturstoffproduktion zu verstehen, analysieren Forscher die komplexen Enzym-Apparate, die in den Zellen der Organismen als Produktionsmaschinen dienen. Eine Idee ist, sich diese Mechanismen für die Herstellung neuer Wirkstoffe zunutze zu machen. Auch die Arbeitsgruppe von Henning Mootz am Institut für Biochemie der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU) widmet sich dieser Aufgabe. Nun stellen die münsterschen Biochemiker in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern der Universität Princeton (USA) und der Hokkaido-Universität (Japan) grundlegend neue Erkenntnisse zum Zusammenspiel der verschiedenen Komponenten dieser Enzym-Apparate vor. Die Studie ist in der Fachzeitschrift "Nature Chemical Biology" online veröffentlicht.
account creation

UM DIESEN ARTIKEL ZU LESEN, ERSTELLEN SIE IHR KONTO

Und verlängern Sie Ihre Lektüre, kostenlos und unverbindlich.



Ihre Vorteile

  • Zugang zu allen Inhalten
  • Erhalten Sie Newsmails für Neuigkeiten und Jobs
  • Anzeigen veröffentlichen

myScience