Die Struktur des Photosystem-I-Dimers, eingebettet in den Thylakoidmembranen innerhalb der Chloroplasten, in denen der lichtgetriebene Photosyntheseprozess stattfindet (Innenseite der Membran: Lumen, Außenseite: Stroma). Die Buchstabenkombinationen bezeichnen verschiedene Proteine, die die Forscher identifiziert haben.
Die Struktur des Photosystem-I-Dimers, eingebettet in den Thylakoidmembranen innerhalb der Chloroplasten, in denen der lichtgetriebene Photosyntheseprozess stattfindet (Innenseite der Membran: Lumen, Außenseite: Stroma). Die Buchstabenkombinationen bezeichnen verschiedene Proteine, die die Forscher identifiziert haben. Nature Plants/10.1038/s41477'022 -01253-4 Die Photosynthese ist die wichtigste Grundlage des Lebens auf der Erde: Hierbei nutzen Pflanzen und einzellige Algen die Energie des Sonnenlichts und wandeln diese in Zucker und Biomasse um. Bei diesem Prozess wird Sauerstoff frei. Pflanzen-Biotechnologen der Universitäten Münster und Stockholm (Schweden) haben die Struktur eines neuen Proteinkomplexes aufgeklärt, der Energieumwandlungsprozesse in der Photosynthese katalysiert. Bei diesem Proteinkomplex handelt es sich um das Photosystem I, welches in Pflanzen als einzelständiger Proteinkomplex (Monomer) bekannt ist. Die Forscherinnen und Forscher um die Professoren Michael Hippler von der Westfälischen-Wilhelms-Universität (WWU) Münster und Alexey Amunts von der Universität Stockholm zeigten nun erstmals, dass zwei pflanzliche Photosystem-I-Monomere sich als Dimer zusammenlagern können und beschreiben die molekulare Struktur dieser neuartigen molekularen Maschine.
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