Die ,,Verpacker" der DNA können auch anders

Protein-Methyltransferasen sind offenbar auch außerhalb des Zellkerns an wichtigen Funktionen beteiligt. Um den langen DNA-Strang im Zellkern unterbringen zu können, binden basische Proteine - die Histone - an die Erbsubstanz. Der DNA-Strang wickelt sich dabei um die Histone und wird so auf engstem Raum geordnet im Zellkern ,,verpackt". Die Verpackungsdichte entscheidet mit darüber, wie oft ein DNA-Abschnitt abgelesen und schließlich in Proteine übersetzt wird. Gesteuert wird dieser wichtige Regulationsmechanismus für die Genaktivität unter anderem von Protein-Methyltransferasen und -Demethylasen. Diese Enzyme hängen kurze Kohlenwasserstoffe (Methylgruppen) an die Histone oder entfernen sie wieder, regulieren so die Bindungsstärke zwischen DNA und Histonen und damit letztlich die Ablesbarkeit des DNA-Strangs. Lange gingen Wissenschaftler davon aus, dass dies die einzige größere Aufgabe der Enzyme in der Zelle ist. Doch Forscher des Max-Planck-Instituts für molekulare Genetik in Berlin haben nun Hinweise darauf gefunden, dass die ,,Verpacker" der DNA auch außerhalb des Zellkerns arbeiten können und hier möglicherweise an wichtigen Funktionen beteiligt sind. Mit einer neuen Methode konnten sie feststellen, dass über die Hälfte der Proteine, mit denen typische Methyltransferasen interagieren können, ausschließlich oder zumindest zeitweise außerhalb des Zellkerns - und damit weitab vom DNA-Strang - lokalisiert sind.