Schwefelatome im Enzym

Schwefelatome im Enzym

Distickstoffmonoxid schadet dem Weltklima doppelt: Zum einen wirkt das farb- und geruchlose N₂O als Treibhausgas 300-mal stärker als CO₂. Zum anderen trägt es ähnlich wie halogenierte Kohlenwasserstoffe, besser bekannt als FCKW, unter Einwirkung von Höhenstrahlung zum Abbau der Ozonschicht bei. N₂O gilt als das vermutlich kritischste Klimagas des 21. Jahrhunderts. Es entsteht als ungewolltes Nebenprodukt der industriellen Landwirtschaft: Bei dem ablaufenden biochemischen Prozess spielt das kupferhaltige Metallenzym Distickstoffmonoxid-Reduktase eine wichtige Rolle, da es N₂O zu N₂ umsetzt. Dieses Enzym ist gegenüber Sauerstoff hochgradig empfindlich und fällt in der Reaktionskette häufig aus. Das ist der Grund dafür, dass große Mengen an N₂O aus gedüngten Ackerflächen freigesetzt werden.

Bisher waren die Funktionsweise und der Mechanismus dieses wichtigen Enzyms weitgehend unerforscht. Nun ist es Anja Pomowski aus der Arbeitsgruppe von Oliver Einsle, Mitglied des Exzellenzcluster BIOSS, am Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg, gelungen, die Struktur einer unter striktem Ausschluss von Luftsauerstoff präparierten N₂O-Reduktase aufzuklären. Gemeinsam mit Walter Zumft vom Karlsruher Institut für Technologie und Peter Kroneck, Universität Konstanz, stellt das Forscherteam in der aktuellen Ausgabe eines Fachmagazins seine Ergebnisse vor: Die neu entdeckte Struktur zeigt einerseits, dass Mengenverhältnis und Stoffmengen des Metallzentrums des Enzyms bislang nur unvollständig beschrieben waren und es ein zusätzliches Schwefelatom enthält. Zum anderen hat das Team auch die Bindung des Substrats N₂O an das Metallzentrum identifiziert. Diese Bindestelle war für die Wissenschaftlerin und die Wissenschaftler überraschend und führt zu einer Neubewertung des Enzymmechanismus, dessen molekulare Details die Gruppe um Oliver Einsle in zukünftigen Arbeiten erforschen wird.

Anja Pomowski, Walter G. Zumft, Peter M.H. Kroneck, Oliver Einsle (2011) N₂O binding at a [4Cu:2S] copper-sulphur cluster in nitrous oxide reductase.